Haematologic Technologies Inc. (HTI) 公司是一家專門致力于高質(zhì)量的人血漿蛋白的分離和特性研究的重要生產(chǎn)商， 其產(chǎn)品非常適用于體內(nèi)研究。在公司發(fā)展的第二個十年里，HTI將目光投向參與血液凝集和纖維蛋白溶解，以及骨代謝調(diào)節(jié)的蛋白的研究。HTI產(chǎn)品系列含有超 過100種高純度和特異性的蛋白，包括：酶原、酶、協(xié)同因子和抑制劑，同時還提供補體系列的單克隆和多克隆抗體。另外，HTI還提供一些技術(shù)服務(wù)，如：蛋 白定制、純化、修飾、科研合作等。

hti蛋白C-上海起發(fā)現(xiàn)貨

蛋白C
的結(jié)構(gòu)域結(jié)構(gòu)代表蛋白C的結(jié)構(gòu)域結(jié)構(gòu)，其中：GLA =包含γ-羧基谷氨酸殘基的區(qū)域，EGF =包含與人表皮生長因子同源的序列的區(qū)域，AP =在酶原轉(zhuǎn)化為糖原后釋放的活化肽。活性絲氨酸蛋白酶，CATALYTIC DOMAIN =包含絲氨酸蛋白酶催化三聯(lián)體的區(qū)域。箭頭指示在酶原激活期間被凝血酶蛋白水解切割的位點。

• HCPC-0070 人蛋白C 

  尺寸	100微克
  公式	50％甘油/水（v / v）

  存儲	-20°攝氏度
  純度	通過SDS-PAGE，> 95％

  活性測定	顯色分析<0.5％aPC活性
  保質(zhì)期（正確存放）	12個月

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• BCPC-1070 牛蛋白C 

  尺寸	100微克
  公式	50％甘油/水（v / v）

  存儲	-20°攝氏度
  純度	通過SDS-PAGE，> 95％

  活性測定	顯色分析<0.5％aPC活性
  保質(zhì)期（正確存放）	12個月

依賴維生素K的酶原（蛋白C）在肝臟中合成為單鏈多肽，隨后通過從前體分子（1）中去除二肽（Lys-146和Arg-147）轉(zhuǎn)化為二硫鍵連接的異二聚體。 ，2）。在血漿中已觀察到痕量的單鏈形式。輕鏈負責(zé)鈣蛋白C與磷脂囊泡的鈣依賴性結(jié)合，包含11個γ-羧基谷氨酸（gla）殘基，1個b-羥基天冬氨酸殘基和2個表皮生長因子（EGF）同源域。絲氨酸蛋白酶催化三聯(lián)體位于重鏈中。人蛋白C易于從重鏈的COOH末端進行蛋白水解切割多肽（Mr = 3000），產(chǎn)生稱為β蛋白C的改變形式。沒有觀察到α蛋白和β蛋白C之間的功能區(qū)別。人蛋白C重鏈的Arg-12（牛中的Arg-14）的單次切割將酶原轉(zhuǎn)化為絲氨酸蛋白酶，即活化的蛋白C。這種切割是由α-凝血酶和內(nèi)皮細胞表面之間的復(fù)合物催化的蛋白血栓調(diào)節(jié)蛋白。與其他依賴維生素K的凝血因子相反，活化的蛋白C通過催化因子Va和VIIIa的蛋白水解失活而充當抗凝劑。APC還通過與纖溶酶原激活劑抑制劑形成復(fù)合物來促進纖溶反應(yīng)。α-凝血酶和內(nèi)皮細胞表面蛋白血栓調(diào)節(jié)蛋白之間的復(fù)合物可催化這種裂解。與其他依賴維生素K的凝血因子相反，活化的蛋白C通過催化因子Va和VIIIa的蛋白水解失活而充當抗凝劑。APC還通過與纖溶酶原激活劑抑制劑形成復(fù)合物來促進纖溶反應(yīng)。α-凝血酶和內(nèi)皮細胞表面蛋白血栓調(diào)節(jié)蛋白之間的復(fù)合物可催化這種裂解。與其他依賴維生素K的凝血因子相反，活化的蛋白C通過催化因子Va和VIIIa的蛋白水解失活而充當抗凝劑。APC還通過與纖溶酶原激活劑抑制劑形成復(fù)合物來促進纖溶反應(yīng)。

牛蛋白C是通過修改Walker程序（3），從新鮮的檸檬酸牛血漿中制備的，如Haley等人所述。（4）。使用免疫親和層析（5）和常規(guī)技術(shù)（4,9）的組合，從新鮮的冷凍檸檬酸人血漿中制備人C蛋白。蛋白C以50％（體積/體積）甘油/水的形式提供，應(yīng)儲存在-20oC下。通過SDS-PAGE分析確定純度，并使用基于生色底物的測定法測量活性。

1. 1.康涅狄格州埃斯蒙，血栓進展。和Hemosts。，10，25（1984）。
2. Stenflo，J.，Semin。在血栓中。Hemostas。，10，109（1984）。
3. Walker，F(xiàn)J，等人，Biochim。生物物理學(xué)。Acta，571，333（1979）。
4. Haley，PE，等人，J.Biol.Chem。Chem.264，16303（1989）。
5. Jenny，RJ等，制備。Biochem。，16，227（1986）。
6. Griffen，JH等，Blood，60，261（1982）。
7. Kisiel，W。等，Methods Enzymol。，80，320（1981）。
8. Discipio，RG，等人，Biochemistry，18，899（1979）。
9. Bajaj，SP等，制備。Biochem。，11，397（1981）。